Влияние болезни Альцгеймера на мозг

Болезнь Альцгеймера - дегенеративное заболевание головного мозга. Понимание того, чем анатомия мозга при болезни Альцгеймера отличается от нормального мозга, дает нам понимание. Это может помочь нам лучше справиться с изменениями, которые происходят с нашими близкими в результате этого изнурительного заболевания.

При болезни Альцгеймера внешний вид пораженного болезнью Альцгеймера мозга сильно отличается от обычного мозга. Атрофируется кора головного мозга. Это означает, что эта область мозга сокращается, и это сокращение резко отличается от коры головного мозга нормального мозга. Кора головного мозга - это внешняя поверхность головного мозга. Он отвечает за все интеллектуальное функционирование. При вскрытии в мозге можно наблюдать два основных изменения:

• Количество мозгового вещества в складках головного мозга (извилинах) снижено.

• Пространства в складках мозга (борозды) сильно увеличены.

Микроскопически в головном мозге тоже есть ряд изменений.

Двумя основными находками в мозге Альцгеймера являются амилоидные бляшки и нейрофибриллярные сплетения. Амилоидные бляшки находятся вне нейронов, нейрофибриллярные бляшки обнаруживаются внутри нейронов. Нейроны - это нервные клетки в головном мозге.

Бляшки и клубки обнаруживаются в мозгу людей, не страдающих болезнью Альцгеймера. Их большое количество имеет значение при болезни Альцгеймера.

Роль амилоидных бляшек

Амилоидные бляшки в основном состоят из белка, называемого B-амилоидным белком, который сам является частью гораздо более крупного белка, называемого APP (белок-предшественник амилоида). Это аминокислоты.

Мы не знаем, что делает приложение. Но мы знаем, что APP производится в клетке, транспортируется к клеточной мембране и позже разрушается. В распаде APP (белка-предшественника амилоида) участвуют два основных пути. Один путь нормален и не вызывает проблем. Второй результат приводит к изменениям, наблюдаемым при болезни Альцгеймера и некоторых других деменциях.

Нарушение пути, ведущее к повреждению Альцгеймера

Во втором пути распада APP расщепляется ферментами B-секретазой (B = бета), затем y-секретазой (y = гамма). Некоторые из образующихся фрагментов (называемых пептидами) слипаются и образуют короткую цепь, называемую олигомером. Олигомеры также известны как ADDL, диффундирующие лиганды, производные от бета-амилоида. Было показано, что олигомеры бета-амилоида 42 вызывают проблемы в связи между нейронами. Бета-амилоид 42 также производит крошечные волокна или фибриллы. Когда они слипаются, они образуют амилоидную бляшку. Некоторые из этих бляшек могут внедряться в мембрану клетки нейрона, заставляя вещества вне клетки просачиваться в нее, вызывая дальнейшее повреждение. Это повреждение приводит к накоплению пептидов бета 42 амилоида, что приводит к образованию нейронов.

Роль нейрофибриллярных клубков

Вторая важная находка в мозге Альцгеймера - нейрофибриллярные сплетения. Нейрофибриллярные клубки состоят из белка, называемого тау-белком. Белки тау играют решающую роль в структуре нейрона. У людей с болезнью Альцгеймера тау-белки вызывают аномалии из-за сверхактивных ферментов, что приводит к образованию нейрофибриллярных клубков. Нейрофибриллярные клубки приводят к гибели клеток.

Мозг Альцгеймера

Роль амилоидных бляшек и нейрофибриллярных клубков на функционирование мозга отнюдь не до конца изучена. У большинства людей с болезнью Альцгеймера наблюдаются признаки как бляшек, так и клубков, но у небольшого числа людей с болезнью Альцгеймера есть только бляшки, а у некоторых - только нейрофибриллярные клубки. Люди с зубным налетом только с болезнью Альцгеймера демонстрируют более медленные темпы ухудшения в течение жизни. Нейрофибриллярные сплетения также являются признаком другого дегенеративного заболевания головного мозга, называемого лобно-височной деменцией.

Исследования болезни Альцгеймера позволяют узнать все больше об анатомии и физиологии мозга. Чем больше мы понимаем роль бляшек и клубков, наблюдаемых в мозге Альцгеймера, тем ближе мы приближаемся к значительному прорыву и излечению от болезни Альцгеймера.